Ig分子由4條肽鏈組成，2條長鏈稱為重鏈（heavychain，H），由大約440個氨基酸殘基組成，分子量約50～70kD；2條短鏈稱為輕鏈（lightchain，L），由大約220個氨基酸組成，分子量約22.5kD.4條肽鏈通過鏈間二硫鍵（-S·S-）連在一起。其結(jié)構模式見圖2-1. Ig分子肽鏈的N端，在L鏈1/2和H鏈1/4處（約在110位前）氨基酸的種類和順序各不相同，稱為可變區(qū)（variableregion，V區(qū)）；肽鏈C端其余部分的氨基酸，在種類和順序上彼此間差別不大，稱為穩(wěn)定區(qū)或恒定區(qū)（constantregion，C區(qū)）。

V區(qū)位于N端，H鏈和L鏈各有3個高變區(qū)（hypervariableregion），其中的氨基酸殘基種類和順序特別多變。這此都與識別抗原直接有關，為Ig分子的抗原結(jié)合部位，故亦稱為互補決定區(qū)（complementaritydeterminingregion，CDR）。

可變區(qū)中的其他氨基酸殘基稱為構架區(qū)（frameworkregion，F(xiàn)R），大約占整個V區(qū)近75%，其順序很少變化（約5%）。FR的功能為支持CDR，并維持V區(qū)三維結(jié)構的穩(wěn)定性。H和L鏈的FR在某些位置上具有相同的氨基酸殘基。根據(jù)VH/VL氨基酸順序同源程度的差異，可將Ig分為群和亞群。