變構酶機理是公衛(wèi)執(zhí)業(yè)助理醫(yī)師考試中可能用到的知識點，醫(yī)學教育網(wǎng)為廣大考生整理如下：

（1）一般變構酶分子上有二個以上的底物結合位點。當?shù)孜锱c一個亞基上的活性中心結合后，通過構象的改變，可增強其他亞基的活性中心與底物的結合，出現(xiàn)正協(xié)同效應（positivecooperative effect）。使其底物濃度曲線呈S形。即底物濃度低時，酶活性的增加較慢，底物濃度高到一定程度后，酶活性顯著加強，最終達到最大值Vmax。

多數(shù)情況下，底物對其變構酶的作用都表現(xiàn)正協(xié)同效應，但有時，一個底物與一個亞基的活性中心結合后，可降低其他亞基的活性中心與底物的結合，表現(xiàn)負協(xié)同效應（negative cooperative effect）。如3-磷酸甘油醛脫氫酶對NAD⁺的結合為負協(xié)同效應。

（2）變構酶除活性中心外，存在著能與效應劑作用的亞基或部位，稱調節(jié)亞基（或部位），醫(yī)學教育網(wǎng)搜集|整理效應劑與調節(jié)亞基以非共價鍵特異結合，可以改變調節(jié)亞基的構象，進而改變催化亞基的構象，從而改變酶活性。凡使酶活性增強的效應劑稱變構激活劑（allosteric activitor），它能使上述S型曲線左移，飽和量的變構激活劑可將S形曲線轉變?yōu)榫匦坞p曲線。凡使酶活性減弱的效應劑稱變構抑制劑（allosteric inhibitor），能使S形曲線右移。例如，ATP是磷酸果糖激酶的變構抑制劑，而ADP、AMP為其變構激活劑。

（3）由于變構酶動力學不符合米-曼氏酶的動力學，所以當反應速度達到最大速度一半時的底物的濃度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示。為了解釋變構酶協(xié)同效應的機制并推導出動力學曲線方程式，不少人曾提出各種模型，各有優(yōu)缺點，現(xiàn)將有關變構作用的Hill模式內容附本章節(jié)后，供學習參考。��